Scuola di Farmacia e Nutraceutica - Data stampa: 03/12/2024
Alla fine del corso lo studente avrà compreso che la funzione delle molecole è determinata dalle loro caratteristiche strutturali, e che questa funzione è svolta nel contesto altamente regolato delle vie metaboliche, strettamente interconnesse fra di loro. La conoscenza dei singoli passaggi delle vie metaboliche, pertanto, è meno rilevante della conoscenza dei punti di interconnessione fra le vie metaboliche e dei meccanismi generali e specifici della loro regolazione, inclusi quelli che controllano l’attività degli enzimi.
1) INTRODUZIONE ALLA BIOCHIMICA ED ALLE BIOTECNOLOGIE.
La Biotecnologia, possibili classificazioni. Biotecnologia Bianca, Rossa, Verde, Blu. Tecnologie innovative; trascrittomica e proteomica. Le nanotecnologie. La compartimentazione delle vie metaboliche. Molecole e Macromolecole. Le reazioni biochimiche più comuni. Anabolismo e Catabolismo.
2) LA STRUTTURA DELLE MOLECOLE
Aminoacidi; Lipidi; Carboidrati; Nucleotidi ed Acidi Nucleici
3) ENZIMOLOGIA
Definizione e caratteristiche generali; enzimi e catalizzatori naturali; potere catalitico; specificità, regolazione dell’attività; equilibrio di reazione; energia di attivazione, il complesso enzima-substrato; modello chiave-serratura ed adattamento indotto, altri siti funzionali; classificazione degli enzimi.
Enzimi di restrizione; il sistema restrizione e modificazione; il riconoscimento del DNA, enzimi di tipo 1, 2 e 3; le modalità dell’idrolisi, blunt-ends e stickyends; isoschizomeri; mappa di restrizione.
Cinetica enzimatica; la velocità della reazione; il complesso enzima-substrato; la cinetica secondo Michaelis e Menten; la Km; ruolo della temperatura e del pH; reazioni bi-substrato; inibizione enzimatica reversibile ed irreversibile, competitiva e non competitiva; gli antimetaboliti. La regolazione dell’attività enzimatica: fattori genetici, modificazioni covalenti, regolazione allosterica, compartimentazione.
Enzimi plasma-specifici e non plasma-specifici; gli isoenzimi; saggio di attività enzimatica; reazioni accoppiate; proteolisi limitata.
4) LE PRINCIPALI VIE METABOLICHE
Glicolisi; glucosio e glicemia; caratteristiche generali; intermedi fosforilati; le reazioni; la fosforilazione a livello substrato; destino metabolico del piruvato; ciclo di Cori; deficit di piruvatochinasi. Metabolismo del glucosio nelle neoplasie; la PET.
Glicogenolisi e glicogenosintesi; fasi della glicogenolisi; regolazione ormonale della glicogenolisi; fasi della glicogenosintesi; l’UDP-glucosio è il substrato della sintesi di glicogeno; regolazione ormonale della glicogenosintesi.
Gluconeogenesi; fasi della gluconeogenesi; tappe irreversibili della gluconeogenesi e della glicolisi; regolazione della gluconeogenesi; i cicli futili.
Altre vie di utilizzazione del glucosio; shunt esosi e via del pentoso-fosfato; ruolo dell’UDPG, l’UDP-glucuronato e la detossificazione; biosintesi vit. C.
Ciclo di Krebs; caratteristiche generali; la sintesi dell’acetilCoA; il complesso della piruvato-deidrogenasi; le reazioni del ciclo, reazioni anaplerotiche. Ciclo di Krebs e trasformazione neoplastica.
Catabolismo aminoacidico; destino aminoacidi in eccesso; destino dello scheletro carbonioso, destino del gruppo amminico, il ciclo dell’urea. Difetti genetici del metabolismo aminoacidico.
Catabolismo dei lipidi; digestione e trasporto dei grassi; destino del glicerolo; la beta-ossidazione; i corpi chetonici.
Biosintesi dei lipidi; sintesi degli acidi grassi; sintesi di malonil-CoA e acido grasso sintasi; sintesi ac.grassi insaturi.
5) INTEGRAZIONE DEL METABOLISMO. RUOLO DEGLI ORMONI
Molecole segnale; metabolismo e tessuto epatico; metabolismo e tessuto adiposo; metabolismo e tessuto muscolare; metabolismo e cervello; la comunicazione fra le cellule; la gerarchia del sistema endocrino; ormoni ipofisari; ormoni del pancreas.
6) MODIFICAZIONI E MUTAZIONI
Definizione di mutazione, modificazione, polimorfismo; la velocità di mutazione; le neoplasie ereditarie e i geni coinvolti; test genetici e test di suscettibilità; il counseling. Principali tecniche della diagnosi molecolare di mutazione.
7) PRINCIPALI TECNICHE
Elettroforesi di DNA e Proteine; sequenza del DNA; ibridazione degli acidi nucleici; autoradiografia; western blotting; PCR; DNAseIfootprinting; EMSA; principi delle tecniche di proteomica; i microarrays.
56 ore in presenza
119 ore di studio individuale
Lezioni frontali, tirocinio, problem solving, esercitazioni, prove in itinere.
Libri di testo, siti web, letteratura scientifica
Ulteriori letture consigliate per approfondimento
Altro materiale didattico
dispense scaricabili dal sito
Seminari e prove in itinere aperte alla discussione; proiezioni delle sole immagini ed invito agli studenti a discuterle, commentarle, confrontare se sono state riportate correttamente negli appunti.
Le modalità sono indicate dall’art.8 del Regolamento didattico d’Ateneo.
Le modalità generali sono indicate nel regolamento didattico di Ateneo all’art.22 consultabile al link: http://www.unicz.it/pdf/regolamento_didattico_ateneo_dr681.pdf
Durante il corso saranno svolti esami in itinere in forma scritta
L’esame finale sarà svolto in forma orale
I criteri sulla base dei quali sarà giudicato lo studente sono:
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Conoscenza e comprensione argomento |
Capacità di analisi e sintesi |
Utilizzo di referenze |
Non idoneo |
Importanti carenze. Significative inaccuratezze |
Irrilevanti. Frequenti generalizzazioni. Incapacità di sintesi |
Completamente inappropriato |
18-20 |
A livello soglia. Imperfezioni evidenti |
Capacità appena sufficienti |
Appena appropriato |
21-23 |
Conoscenza routinaria |
E’ in grado di analisi e sintesi corrette. Argomenta in modo logico e coerente |
Utilizza le referenze standard |
24-26 |
Conoscenza buona |
Ha capacità di a. e s. buone gli argomenti sono espressi coerentemente |
Utilizza le referenze standard |
27-29 |
Conoscenza più che buona |
Ha notevoli capacità di a. e s. |
Ha approfondito gli argomenti |
30-30L |
Conoscenza ottima |
Ha notevoli capacità di a. e s. |
Importanti approfondimenti |